Актинин альфа 1 - Actinin alpha 1

ACTN1
Белок ACTN1 PDB 1sjj.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыACTN1, BDPLT15, ​​актинин альфа 1
Внешние идентификаторыOMIM: 102575 MGI: 2137706 ГомолоГен: 55553 Генные карты: ACTN1
Расположение гена (человек)
Хромосома 14 (человек)
Chr.Хромосома 14 (человек)[1]
Хромосома 14 (человек)
Геномное расположение ACTN1
Геномное расположение ACTN1
Группа14q24.1 | 14q22-q24Начинать68,874,143 бп[1]
Конец68,979,440 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ACTN1 211160 x at fs.png

PBB GE ACTN1 208636 в формате fs.png

PBB GE ACTN1 208637 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001102
NM_001130004
NM_001130005

NM_134156
NM_001346669
NM_001379075
NM_001379076

RefSeq (белок)

NP_001093
NP_001123476
NP_001123477
NP_001093.1

NP_001333598
NP_598917
NP_001366004
NP_001366005

Расположение (UCSC)Chr 14: 68,87 - 68,98 МбChr 12: 80.17 - 80.26 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Альфа-актинин-1 это белок что у людей кодируется ACTN1 ген.[5]

Функция

Альфа-актинины относятся к спектрин генное суперсемейство, которое представляет разнообразную группу цитоскелетные белки, включая альфа- и бета-спектрины и дистрофины. Альфа-актинин - это актин -связывающий белок с множеством ролей в разных типах клеток. В немышечных клетках изоформа цитоскелета находится вдоль микрофиламент связки и стыки адгезивного типа, где он участвует в связывании актина с мембраной. Напротив, изоформы скелетных, сердечных и гладких мышц локализуются в Z-диск и аналогичные плотные тела, где они помогают закрепить миофибриллярные актиновые филаменты. Этот ген кодирует немышечную цитоскелетную изоформу альфа-актинина и отображается на том же сайте, что и структурно подобный ген бета-спектрина эритроидного происхождения.[6]

Взаимодействия

Актинин альфа-1 взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000072110 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015143 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Youssoufian H, McAfee M, Kwiatkowski DJ (июль 1990 г.). «Клонирование и хромосомная локализация гена альфа-актинина цитоскелета человека выявляют связь с геном бета-спектрина». Am J Hum Genet. 47 (1): 62–72. ЧВК  1683765. PMID  2349951.
  6. ^ «Энтрез Ген: актинин ACTN1, альфа 1».
  7. ^ а б Дхаван Р., Грир П.Л., Морабито М.А., Орландо Л.Р., Цай Л.Х. (сентябрь 2002 г.). «Циклин-зависимые активаторы киназы 5 p35 и p39 взаимодействуют с альфа-субъединицей Са2 + / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и альфа-актинина-1 кальций-зависимым образом». J. Neurosci. 22 (18): 7879–91. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.22-18-07879.2002. ЧВК  6758084. PMID  12223541.
  8. ^ Гонсалес А.М., Оти С., Эдлунд М., Джонс Дж. К. (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие компонента гемидесмосомы и членов семейства актининов». J. Cell Sci. 114 (Pt 23): 4197–206. PMID  11739652.
  9. ^ Банн Р.К., Дженсен М.А., Рид BC (апрель 1999 г.). «Взаимодействие с белком, связывающим переносчик глюкозы, GLUT1CBP, который обеспечивает связь между GLUT1 и цитоскелетом». Мол. Биол. Клетка. 10 (4): 819–32. Дои:10.1091 / mbc.10.4.819. ЧВК  25204. PMID  10198040.
  10. ^ Валлениус Т., Луукко К., Мякеля Т.П. (апрель 2000 г.). «Белок PDZ-LIM CLP-36 связывается с немышечным альфа-актинином-1 и альфа-актинином-4». J. Biol. Chem. 275 (15): 11100–5. Дои:10.1074 / jbc.275.15.11100. PMID  10753915.
  11. ^ Bauer K, Kratzer M, Otte M, de Quintana KL, Hagmann J, Arnold GJ, Eckerskorn C, Lottspeich F, Siess W. (декабрь 2000 г.). «Человеческий CLP36, белок PDZ-домена и LIM-домена, связывается с альфа-актинином-1 и связывается с актиновыми филаментами и стрессовыми волокнами в активированных тромбоцитах и ​​эндотелиальных клетках». Кровь. 96 (13): 4236–45. PMID  11110697.
  12. ^ Feng S, Reséndiz JC, Christodoulides N, Lu X, Arboleda D, Berndt MC, Kroll MH (январь 2002 г.). «Патологическое напряжение сдвига стимулирует фосфорилирование тирозина альфа-актинина, связанного с комплексом гликопротеина Ib-IX». Биохимия. 41 (4): 1100–8. Дои:10.1021 / bi0156005. PMID  11802708.
  13. ^ Асада М., Ирие К., Моримото К., Ямада А., Икеда В., Такеучи М., Такай И. (февраль 2003 г.). «ADIP, новый афадин- и альфа-актинин-связывающий белок, локализованный на стыках межклеточных сращений». J. Biol. Chem. 278 (6): 4103–11. Дои:10.1074 / jbc.M209832200. PMID  12446711.
  14. ^ Рейнхард М., Цумбрунн Дж., Жакемар Д., Кун М., Вальтер Ю., Труб Б. (май 1999 г.). «Сайт связывания альфа-актинина зиксина необходим для субклеточной локализации зиксина и рекрутирования альфа-актинина». J. Biol. Chem. 274 (19): 13410–8. Дои:10.1074 / jbc.274.19.13410. PMID  10224105.
  15. ^ Ли Б., Труб Б. (сентябрь 2001 г.). «Анализ взаимодействия альфа-актинин / зиксин». J. Biol. Chem. 276 (36): 33328–35. Дои:10.1074 / jbc.M100789200. PMID  11423549.
  16. ^ Беско Дж.А., Хофт ван Хейсдуйнен Р., Фростхольм А., Роттер А. (2006). «Внутриклеточные субстраты мозга, обогащенные рецепторным протеином тирозинфосфатазы rho (RPTPrho / PTPRT)». Brain Res. 1116 (1): 50–7. Дои:10.1016 / j.brainres.2006.07.122. PMID  16973135.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка